Item


Paper del nucli hidrofòbic principal de la RNasa A en el plegament i desplegament induïts per pressió i temperatura

Utilitzant temperatura i pressió com a agents desnaturalitzants s’ha explorat la contribució a l’estabilitat de diferents residus del principal nucli hidrofòbic de la RNasa A. Aquests resutats suggereixen que el principal nucli hidrofòbic d’aquest enzim, està fortament empaquetat i ha revelat l’existència de reordenacions en l’interior de la proteïna. El mètode dels valors , han permès estudiar el paper de les interaccions hidrofòbiques establertes pels residus del principal nucli hidrofòbic de la RNasa A en el seu estat de transició induït per pressió. En conjunt, aquests resultats suggereixen que l’estat de transició de la RNasa A, s’assemblaria a un glòbul col·lapsat amb una cadena estructurada però amb un debilitat nucli hidrofòbic. S’ha explorat també, el paisatge energètic del plegament/desplegament proteic de la variant Y115W de la RNasa A. L’estat de transició sembla interaccionar fortament amb la capa d’hidratació d’aquest estat, tal i com indiquen els resultats en presència de glicerol.

Using temperature and pressure as denaturants we have explored the contributions to stability of the hydrophobic core residues of RNase A. These results are consistent with an exquisite tight core packing and the existence of rearrangements in the protein interior. The role of hydrophobic interactions established by the residues of the main hydrophobic core of RNase A in its pressure-folding transition state, was investigated using the -value method. Altogether the results suggest that the pressure-folding transition state of RNase A, looks like a collapsed globule with some secondary structure and a weakened hydrophobic core. Pressure-jump induced relaxation kinetics was used to explore the energy landscape of protein folding/unfolding of Y115W variant of RNase A. The transition state appears to interact strongly with the hydration shell, as indicated by results in the presence of glycerol.

Universitat de Girona

Other contributions: Universitat de Girona. Departament de Biologia
Author: Font i Sadurní, Josep
Date: 2006 June 2
Abstract: Utilitzant temperatura i pressió com a agents desnaturalitzants s’ha explorat la contribució a l’estabilitat de diferents residus del principal nucli hidrofòbic de la RNasa A. Aquests resutats suggereixen que el principal nucli hidrofòbic d’aquest enzim, està fortament empaquetat i ha revelat l’existència de reordenacions en l’interior de la proteïna. El mètode dels valors , han permès estudiar el paper de les interaccions hidrofòbiques establertes pels residus del principal nucli hidrofòbic de la RNasa A en el seu estat de transició induït per pressió. En conjunt, aquests resultats suggereixen que l’estat de transició de la RNasa A, s’assemblaria a un glòbul col·lapsat amb una cadena estructurada però amb un debilitat nucli hidrofòbic. S’ha explorat també, el paisatge energètic del plegament/desplegament proteic de la variant Y115W de la RNasa A. L’estat de transició sembla interaccionar fortament amb la capa d’hidratació d’aquest estat, tal i com indiquen els resultats en presència de glicerol.
Using temperature and pressure as denaturants we have explored the contributions to stability of the hydrophobic core residues of RNase A. These results are consistent with an exquisite tight core packing and the existence of rearrangements in the protein interior. The role of hydrophobic interactions established by the residues of the main hydrophobic core of RNase A in its pressure-folding transition state, was investigated using the -value method. Altogether the results suggest that the pressure-folding transition state of RNase A, looks like a collapsed globule with some secondary structure and a weakened hydrophobic core. Pressure-jump induced relaxation kinetics was used to explore the energy landscape of protein folding/unfolding of Y115W variant of RNase A. The transition state appears to interact strongly with the hydration shell, as indicated by results in the presence of glycerol.
Format: application/pdf
ISBN: 8468999202
Other identifiers: DL Gi.856-2006
http://www.tdx.cat/TDX-0630106-094819
http://hdl.handle.net/10803/7621
Document access: http://hdl.handle.net/10256/4568
Language: cat
Publisher: Universitat de Girona
Rights: ADVERTIMENT. L’accés als continguts d’aquesta tesi doctoral i la seva utilització ha de respectar els drets de la persona autora. Pot ser utilitzada per a consulta o estudi personal, així com en activitats o materials d’investigació i docència en els termes establerts a l’art. 32 del Text Refós de la Llei de Propietat Intel·lectual (RDL 1/1996). Per altres utilitzacions es requereix l’autorització prèvia i expressa de la persona autora. En qualsevol cas, en la utilització dels seus continguts caldrà indicar de forma clara el nom i cognoms de la persona autora i el títol de la tesi doctoral. No s’autoritza la seva reproducció o altres formes d’explotació efectuades amb finalitats de lucre ni la seva comunicació pública des d’un lloc aliè al servei TDX. Tampoc s’autoritza la presentació del seu contingut en una finestra o marc aliè a TDX (framing). Aquesta reserva de drets afecta tant als continguts de la tesi com als seus resums i índexs.
Subject: Paisaje energético
Paisatge energètic
Estado de transición
Transition state
Estat de transició
Salto de presión
Pressure jump
Salts de pressió
Pliegue proteico
Protein folding
Plegament proteic
Desnaturalizado
Denatured
Desnaturalització
Energy landscape
RNasa A
Ribonucleasa A
577 - Bioquímica. Biologia molecular. Biofísica
Title: Paper del nucli hidrofòbic principal de la RNasa A en el plegament i desplegament induïts per pressió i temperatura
Type: info:eu-repo/semantics/doctoralThesis
Repository: DUGiDocs

Subjects

Authors


Warning: Unknown: write failed: No space left on device (28) in Unknown on line 0

Warning: Unknown: Failed to write session data (files). Please verify that the current setting of session.save_path is correct (/var/lib/php5) in Unknown on line 0